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dc.creatorRostirolla, Diana Carolina-
dc.creator.Latteshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4266330E3por
dc.contributor.advisor1Santos, Diógenes Santiago-
dc.contributor.advisor1Latteshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4721461Z7por
dc.date.accessioned2015-04-14T14:51:03Z-
dc.date.available2010-11-08-
dc.date.issued2010-09-10-
dc.identifier.citationROSTIROLLA, Diana Carolina. Uridina monofosfato quinase (EC 2.7.4.22) de Mycobacterium tuberculosis como alvo para desenvolvimento de drogas. 2010. 73 f. Dissertação (Mestrado em Biologia Celular e Molecular) - Pontifícia Universidade Católica do Rio Grande do Sul, Porto Alegre, 2010.por
dc.identifier.urihttp://tede2.pucrs.br/tede2/handle/tede/5381-
dc.description.resumoA Tuberculose (TB), causada pelo Mycobacterium tuberculosis, permanece entre as principais causas de morte por doenças infecto-contagiosas no mundo e estima-se que um terço da população mundial esteja infectada. A co-infecção com o HIV e a emergência de TB resistente a múltiplas drogas representam um desafio a saúde pública e tem estimulado a pesquisa por novos e mais efetivos agentes terapêuticos contra a doença. Os nucleotídeos pirimidínicos são moléculas essenciais em inúmeras reações bioquímicas e suas rotas de biossíntese são indispensáveis a progressão da TB. Nesse contexto, a proteína UMP quinase de M. tuberculosis (MtUMPK), que catalisa a fosforilação de UMP a UDP, é um alvo promissor para o desenho racional de drogas anti-TB. Neste trabalho é reportado a clonagem da região codificante do gene pyrH, a expressão da proteína recombinante em E. coli e a purificação da enzima. Além disso, confirmaram-se a identidade e a atividade biológica da MtUMPK. Cromatografia de exclusão por tamanho indicou que a proteína é um tetrâmero em solução e estudos cinéticos revelam um comportamento alostérico, sugerindo que a MtUMPK participa na regulação de síntese de purinas versus pirimidinas. Experimentos através da técnica de calorimetria de titulação isotérmica (ITC) revelaram que o mecanismo cinético para os substratos é sequencial ordenado, onde a molécula de ATP liga-se na enzima livre, seguido da ligação do UMP, e que a liberação dos produtos ADP e UDP ocorre de forma aleatória.por
dc.description.provenanceMade available in DSpace on 2015-04-14T14:51:03Z (GMT). No. of bitstreams: 1 426503.pdf: 1716586 bytes, checksum: 85d4033429c9874555c7283407951928 (MD5) Previous issue date: 2010-09-10eng
dc.formatapplication/pdfpor
dc.thumbnail.urlhttp://tede2.pucrs.br:80/tede2/retrieve/16331/426503.pdf.jpg*
dc.languageporpor
dc.publisherPontifícia Universidade Católica do Rio Grande do Sulpor
dc.publisher.departmentFaculdade de Biociênciaspor
dc.publisher.countryBRpor
dc.publisher.initialsPUCRSpor
dc.publisher.programPrograma de Pós-Graduação em Biologia Celular e Molecularpor
dc.rightsAcesso Abertopor
dc.subjectBIOLOGIA MOLECULARpor
dc.subjectBIOLOGIA CELULARpor
dc.subjectNUCLEOTÍDEOSpor
dc.subjectDROGAS - PESQUISASpor
dc.subjectTUBERCULOSEpor
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICASpor
dc.titleUridina monofosfato quinase (EC 2.7.4.22) de Mycobacterium tuberculosis como alvo para desenvolvimento de drogaspor
dc.typeDissertaçãopor
Appears in Collections:Programa de Pós-Graduação em Biologia Celular e Molecular

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