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dc.creatorJaskulski, Léia-
dc.creator.Latteshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4526559D1por
dc.contributor.advisor1Basso, Luiz Augusto-
dc.contributor.advisor1Latteshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4788585Z8por
dc.date.accessioned2015-04-14T14:50:56Z-
dc.date.available2009-06-03-
dc.date.issued2009-04-02-
dc.identifier.citationJASKULSKI, Léia. Ligação do domínio Ets de ESE-3 à sequência de DNA contendo as bases centrais 5 -GGAX-3 (X= A ou T) : análises cinéticas e em equilíbrio estimadas por ressonância plasmônica de superfície. 2009. 56 f. Dissertação (Mestrado em Biologia Celular e Molecular) - Pontifícia Universidade Católica do Rio Grande do Sul, Porto Alegre, 2009.por
dc.identifier.urihttp://tede2.pucrs.br/tede2/handle/tede/5347-
dc.description.resumoTem se mostrado que a proteína ESE-3 (Fator específico de epitélio, do inglês epithelium-specific Ets factor, family member 3) desempenha importantes papéis na determinação do destino inicial da diferenciação do epitélio escamoso estratificado, na indução da expressão do receptor para um ligante que induz à apoptose, relacionado com necrose tumoral, e em processos inflamatórios de doenças respiratórias, tais como a asma e a fibrose cística. Tem se proposto que proteínas com domínio Ets ligam-se com maior afinidade a seqüências com núcleo central rico em purinas 5 -GGAA-3 do que em seqüências com núcleo central 5 -GGAT-3. Neste trabalho, nós descrevemos análises cinéticas e em equilíbrio do domínio Ets de ESE-3 ligando-se ao sítio de ligação Ets presente na região promotora do gene E74 de Drosophila, contendo tanto as bases centrais 5 -GGAA-3 quanto 5 -GGAT-3, utilizando a técnica de ressonância plasmônica de superfície. Também descrevemos ensaios de competição. Os resultados mostraram que não há grande diferença na afinidade de ligação do domínio Ets de ESE-3 entre as seqüência contendo 5 -GGAA-3 ou 5 -GGAT-3. No entanto, as análises dos dados cinéticos indicam que há maior valor da constante de velocidade de associação e menor valor para a constante de velocidade de dissociação, que contam para uma afinidade levemente mais alta do domínio Ets de ESE-3 por seqüências de DNA contendo as bases centrais 5 -GGAA-3. O papel da dinâmica do reconhecimento do DNA realizado pela proteína é discutido e é proposto o mecanismo no qual o domínio Ets de ESE-3 livre existe como dois isômeros em solução que sofrem um passo lento de isomerização, que é seguido por um rápido processo de ligação ao DNA. Além disso, os dados obtidos pelos experimentos de espectrofluorimetria dão uma evidência para a inclusão de mais um passo no mecanismo proposto.por
dc.description.provenanceMade available in DSpace on 2015-04-14T14:50:56Z (GMT). No. of bitstreams: 1 412868.pdf: 709463 bytes, checksum: 24e54fc3c08be35252a751617c52ca4d (MD5) Previous issue date: 2009-04-02eng
dc.formatapplication/pdfpor
dc.thumbnail.urlhttp://tede2.pucrs.br:80/tede2/retrieve/16237/412868.pdf.jpg*
dc.languageporpor
dc.publisherPontifícia Universidade Católica do Rio Grande do Sulpor
dc.publisher.departmentFaculdade de Biociênciaspor
dc.publisher.countryBRpor
dc.publisher.initialsPUCRSpor
dc.publisher.programPrograma de Pós-Graduação em Biologia Celular e Molecularpor
dc.rightsAcesso Abertopor
dc.subjectBIOLOGIA CELULARpor
dc.subjectDNApor
dc.subjectPROTEÍNASpor
dc.subjectBIOLOGIA MOLECULARpor
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOLOGIA GERALpor
dc.titleLigação do domínio Ets de ESE-3 à sequência de DNA contendo as bases centrais 5 -GGAX-3 (X= A ou T) : análises cinéticas e em equilíbrio estimadas por ressonância plasmônica de superfíciepor
dc.typeDissertaçãopor
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