1. TEDE PUCRS
  2. Teses e Dissertações dos Programas de Pós-Graduação da PUCRS
  3. Programa de Pós-Graduação em Medicina e Ciências da Saúde
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dc.creatorRosado, Leonardo Astolfi-
dc.creator.Latteshttp://lattes.cnpq.br/1805307635564032por
dc.contributor.advisor1Santos, Diógenes Santiago-
dc.contributor.advisor1Latteshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4721461Z7por
dc.date.accessioned2015-04-14T13:35:08Z-
dc.date.available2011-03-29-
dc.date.issued2011-02-23-
dc.identifier.citationROSADO, Leonardo Astolfi. A enzima chiquimato quinase (EC 2.7.1.71) de Mycobacterium tuberculosis como alvo para o desenvolvimento de drogas. 2011. 181 f. Dissertação (Mestrado em Medicina e Ciências da Saúde) - Pontifícia Universidade Católica do Rio Grande do Sul, Porto Alegre, 2011.por
dc.identifier.urihttp://tede2.pucrs.br/tede2/handle/tede/1611-
dc.description.resumoA tuberculose prevalece como uma das principais causas de morte no mundo ocasionadas por um único agente infeccioso, o Mycobacterium tuberculosis. A enzima Chiquimato Quinase (MtSK) codificada pelo gene aroK de M. tuberculosis, quinta enzima da via do chiquimato. catalisa a transferência de um grupo fosfato do ATP para o carbono 3 do grupo hidroxila do chiquimato, formando chiquimato-3-fosfato e ADP. A interrupção do gene aroK demonstrou que a enzima MfSK é essencial para a viabilidade do M. tuberculosis. Neste trabalho, apresentamos a purificação da enzima MtSK até a homogeneidade, análise por espectrometria de massa, sequenciamento de aminoácidos da porção N-Terminal, determinação do estado oligomérico da enzima em solução, cinética em estado estacionário, espectroscopia de fluorescência e calorimetria de titulação isotérmica. Os resultados encontrados sugerem que a reação catalisada pela enzima monomérica MtSK segue um mecanismo em equilíbrio-rápido aleatório para a adição dos substratos e uma liberação ordenada dos produtos, onde a liberação do chiquimato-3-fosfato é seguida pela liberação do ADP, resultando na enzima na sua forma livre. Os resultados de calorimetria demonstraram uma grande diferença de calor gerada na associação da enzima livre aos seus ligantes, revelando assinaturas termodinãmicas de interações não-covalentes para cada processo de ligação. Estes resultados ajudaram a compreender melhor o modo de ação da enzima MtSK e podem subsequentemente serem úteis para guiar o desenho racional de inibidores relacionados a esta enzima e que possam ser avaliados posteriormente como anti-TB.por
dc.description.provenanceMade available in DSpace on 2015-04-14T13:35:08Z (GMT). No. of bitstreams: 1 430225.pdf: 4266902 bytes, checksum: 4436e37d2d21598e8ed023afd34398a2 (MD5) Previous issue date: 2011-02-23eng
dc.formatapplication/pdfpor
dc.thumbnail.urlhttp://tede2.pucrs.br:80/tede2/retrieve/9113/430225.pdf.jpg*
dc.languageporpor
dc.publisherPontifícia Universidade Católica do Rio Grande do Sulpor
dc.publisher.departmentFaculdade de Medicinapor
dc.publisher.countryBRpor
dc.publisher.initialsPUCRSpor
dc.publisher.programPrograma de Pós-Graduação em Medicina e Ciências da Saúdepor
dc.rightsAcesso Abertopor
dc.subjectFARMACOLOGIApor
dc.subjectBIOQUÍMICApor
dc.subjectBIOLOGIA MOLECULARpor
dc.subjectENZIMASpor
dc.subjectTUBERCULOSEpor
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS DA SAUDE::MEDICINApor
dc.titleA enzima chiquimato quinase (EC 2.7.1.71) de Mycobacterium tuberculosis como alvo para o desenvolvimento de drogaspor
dc.typeDissertaçãopor
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