1. TEDE PUCRS
  2. Teses e Dissertações dos Programas de Pós-Graduação da PUCRS
  3. Programa de Pós-Graduação em Medicina e Ciências da Saúde
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dc.creatorWink, Priscila Lamb-
dc.creator.Latteshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4550356Y0por
dc.contributor.advisor1Santos, Diógenes Santiago-
dc.contributor.advisor1Latteshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4721461Z7por
dc.date.accessioned2015-04-14T13:34:37Z-
dc.date.available2009-04-28-
dc.date.issued2009-03-24-
dc.identifier.citationWINK, Priscila Lamb. Produção da enzima antileugêmica L-Asparaginase II a partir da clonagem do Gene ErA de Erwinia Carotovora Supsp. Atroseptica em Escherichia Coli. 2009. 53 f. Dissertação (Mestrado em Medicina e Ciências da Saúde) - Pontifícia Universidade Católica do Rio Grande do Sul, Porto Alegre, 2009.por
dc.identifier.urihttp://tede2.pucrs.br/tede2/handle/tede/1502-
dc.description.resumoAs enzimas L-asparaginase do tipo II catalisam a hidrólise de L-asparagina a Laspartato e amônia e, em menor quantidade, a hidrólise de L-glutamina. Escherichia coli e Erwinia chrysanthemi são as principais origens das L-asparaginases II utilizadas como agentes terapêuticos no tratamento da leucemia linfoblástica aguda infantil. Entretanto, sua atividade de glutaminase tem sido relatada, causando graves efeitos colaterais. Felizmente, a L-asparaginase II obtida de Erwinia carotovora possui baixa atividade de glutaminase, representando uma importante terapia alternativa. Neste trabalho é descrita a clonagem, expressão, purificação e determinação dos parâmetros cinéticos em estado estacionário para duas construções de L-asparaginase II de E. carotovora: com (AspSP) e sem peptídeo-sinal (AspMP). AspMP foi purificada à homogeneidade por um protocolo de uma etapa com 81% de rendimento, enquanto que AspSP por um protocolo de duas etapas com 35% de rendimento. Os valores de Km e kcat para as atividades de L-asparaginase e de L-glutaminase foram determinados para ambas as proteínas. A análise de especificidade para os substratos indicou que a L-asparagina é o melhor substrato que a L-glutamina para a AspSp quando comparado à AspMP. Entretanto, a AspMP é produzida por um protocolo de purificação simples que fornece um alto rendimento da enzima. Este processo pode ser adaptado para uma produção em larga escala e ser interessante para as pesquisas e companhias biofarmacêuticas.por
dc.description.provenanceMade available in DSpace on 2015-04-14T13:34:37Z (GMT). No. of bitstreams: 1 411557.pdf: 393589 bytes, checksum: 053a463b93c95b4c46c869360ae19192 (MD5) Previous issue date: 2009-03-24eng
dc.formatapplication/pdfpor
dc.thumbnail.urlhttp://tede2.pucrs.br:80/tede2/retrieve/8740/411557.pdf.jpg*
dc.languageporpor
dc.publisherPontifícia Universidade Católica do Rio Grande do Sulpor
dc.publisher.departmentFaculdade de Medicinapor
dc.publisher.countryBRpor
dc.publisher.initialsPUCRSpor
dc.publisher.programPrograma de Pós-Graduação em Medicina e Ciências da Saúdepor
dc.rightsAcesso Abertopor
dc.subjectMEDICINApor
dc.subjectLEUCEMIApor
dc.subjectENZIMASpor
dc.subjectPROTEÍNASpor
dc.subjectTERAPÊUTICApor
dc.subjectHIPERSENSIBILIDADEpor
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS DA SAUDE::MEDICINApor
dc.titleProdução da enzima antileugêmica L-Asparaginase II a partir da clonagem do Gene ErA de Erwinia Carotovora Supsp. Atroseptica em Escherichia Colipor
dc.typeDissertaçãopor
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