@MASTERSTHESIS{ 2019:603437607,
 	title = {Avaliação in vivo do potencial antitumoral da co-chaperona HspBP1},
 	year = {2019},
 	url = "http://tede2.pucrs.br/tede2/handle/tede/8790",
 	abstract = "A proteína de ligação a HSP70 (HspBP1) é uma co-chaperona da HSP70. É classificada um fator de troca de nucleotídeo conseguindo inibir ou estimular a atividade de ATPase da HSP70 assim, regulando a sua atividade. A HSP70 apresenta uma alta expressão em diversos tipos de tumores, encontrando-se presente na membrana dessas células. Dessa forma, HSP70 é um biomarcador tumoral e uma forma de modular a sua atividade é utilizando sua co-chaperonas. O presente trabalho tem como objeto avaliar a capacidade antitumoral da co-chaperona HspBP1 em dois modelos tumorais e analisar mudanças no perfil das células do sistema imunológico. Aqui está descrito os métodos de clonagem, expressão, purificação e obtenção da HspBP1 inteira e do peptídeo 1-136. Análises por espectrometria de massas e determinação do estado oligomérico da proteína também são apresentados. Para avaliar presença de endotoxinas nas proteínas foi realizado um bioensaio. Análise do efeito antitumoral da HspBP1 e do peptídeo 1-136, em modelos de melanoma e câncer de mama, mostram uma redução do volume tumoral. O fenótipo das células imunológicas do infiltrado tumoral e do linfonodo drenante, por citometria de fluxo, indicaram uma modulação em resposta ao tratamento. Em suma, nossa pesquisa revela a capacidade da HspBP1 em induzir uma redução no volume tumoral e em modular o sistema imunológico adaptativo. O conhecimento da capacidade da HspBP1 em modular o sistema imunológico será útil para avaliar esse como um novo possível fármaco antineoplásico.",
 	publisher = {Pontifícia Universidade Católica do Rio Grande do Sul},
 	scholl = {Programa de Pós-Graduação em Biologia Celular e Molecular},
 	note = {Escola de Ciências}
}