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dc.creatorBiazus, Gisele-
dc.creator.Latteshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4779683A5por
dc.contributor.advisor1Santos, Diógenes Santiago-
dc.contributor.advisor1Latteshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4721461Z7por
dc.date.accessioned2015-04-14T14:50:56Z-
dc.date.available2009-05-25-
dc.date.issued2009-04-02-
dc.identifier.citationBIAZUS, Gisele. Purificação e caracterização da proteína Hipoxantina-Guanina Fosforibosiltransferase (EC 2.4.2.8) de Mycobacterium tuberculosis H37Rv. 2009. 68 f. Dissertação (Mestrado em Biologia Celular e Molecular) - Pontifícia Universidade Católica do Rio Grande do Sul, Porto Alegre, 2009.por
dc.identifier.urihttp://tede2.pucrs.br/tede2/handle/tede/5345-
dc.description.resumoA tuberculose humana (TB), causada por um único agente infeccioso, Mycobacterium tuberculosis, representa uma ameaça global liderando a morte em adultos, responsável por cerca de dois milhões de óbitos por ano no mundo. Estima-se que aproximadamente um terço da população está latentemente infectada com o bacilo. A Índia, China, Indonésia, África do Sul e Nigéria são os primeiros cinco países do ranking com maiores números absolutos de casos e o Brasil encontra-se na 15ª posição. O M. tuberculosis pode permanecer viável dentro da célula do hospedeiro infectado por longo tempo. Esta condição é chamada de TB latente, que é a forma não contagiosa da doença, onde a bactéria permanece inativa. Agentes quimioterápicos mais eficazes e menos tóxicos são necessários para reduzir a duração do tratamento atual, assim como melhorar as possibilidades de tratamento para as cepas MDR-TB e XDR-TB. Além disso, há necessidade de um tratamento eficaz para a TB latente, impedindo que a doença se desenvolva para a forma ativa e, também, drogas que não interfiram com os anti-retrovirais, utilizados para o tratamento da AIDS. Neste contexto, enzimas envolvidas no salvamento de purinas são de interesse particular. A hipoxantina-guanina fosforibosiltransferase (HGPRT EC 2.4.2.8) é uma enzima chave da via de salvamento de purinas que catalisa a transferência reversível, dependente de magnésio, de um grupo fosforibosil do 5- fosfo-α-D-ribosil-pirofosfato (PRPP) para uma base purina (hipoxantina ou guanina) para formar o ribonucleotídeo purina, inosina monofosfato ou guanosina monofosfato, liberando pirofosfato (PPi). Neste trabalho, relatamos a clonagem, a expressão em células E. coli BL21(DE3), a purificação para homogeneidade, o sequenciamento N-terminal, a análise da espectrometria de massas e a determinação dos parâmetros cinéticos aparentes da enzima HGPRT.por
dc.description.provenanceMade available in DSpace on 2015-04-14T14:50:56Z (GMT). No. of bitstreams: 1 412457.pdf: 570496 bytes, checksum: cf4c4f06ed8ca9eb35fd95c4cacc5cb0 (MD5) Previous issue date: 2009-04-02eng
dc.formatapplication/pdfpor
dc.thumbnail.urlhttp://tede2.pucrs.br:80/tede2/retrieve/16311/412457.pdf.jpg*
dc.languageporpor
dc.publisherPontifícia Universidade Católica do Rio Grande do Sulpor
dc.publisher.departmentFaculdade de Biociênciaspor
dc.publisher.countryBRpor
dc.publisher.initialsPUCRSpor
dc.publisher.programPrograma de Pós-Graduação em Biologia Celular e Molecularpor
dc.rightsAcesso Abertopor
dc.subjectBIOLOGIA CELULARpor
dc.subjectBIOLOGIA MOLECULARpor
dc.subjectTUBERCULOSEpor
dc.subjectENZIMASpor
dc.subjectPROTEÍNASpor
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOLOGIA GERALpor
dc.titlePurificação e caracterização da proteína Hipoxantina-Guanina Fosforibosiltransferase (EC 2.4.2.8) de Mycobacterium tuberculosis H37Rvpor
dc.typeDissertaçãopor
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