1. TEDE PUCRS
  2. Teses e Dissertações dos Programas de Pós-Graduação da PUCRS
  3. Programa de Pós-Graduação em Ciência da Computação
Exportar este item: EndNote BibTex

Use este identificador para citar ou linkar para este item: https://tede2.pucrs.br/tede2/handle/tede/5008
Registro completo de metadados
Campo DCValorIdioma
dc.creatorDorn, Márcio-
dc.creator.Latteshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4130395T5por
dc.contributor.advisor1Souza, Osmar Norberto de-
dc.contributor.advisor1Latteshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4781658Z2por
dc.date.accessioned2015-04-14T14:48:56Z-
dc.date.available2008-04-03-
dc.date.issued2008-01-14-
dc.identifier.citationDORN, Márcio. Uma proposta para a predição computacional da estrutura 3D aproximada de polipeptídeos com redução do espaço conformacional utilizando análise de intervalos. 2008. 152 f. Dissertação (Mestrado em Ciência da Computação) - Pontifícia Universidade Católica do Rio Grande do Sul, Porto Alegre, 2008.por
dc.identifier.urihttp://tede2.pucrs.br/tede2/handle/tede/5008-
dc.description.resumoAs proteínas são polipeptídeos formados por uma longa cadeia covalente de resíduos de aminoácidos que, em condições fisiológicas (ambiente nativo), adota uma topologia 3D única. Estas macromoléculas estão envolvidas na maior parte das transformações moleculares nas células vivas. A estrutura nativa dita a função bioquímica específica da proteína. Conhecer a estrutura 3D da proteína implica em também conhecer a sua função. Assim, conhecendo a sua estrutura é possível interferir ativando ou inibindo a sua função, como nas doenças onde os alvos dos fármacos são as proteínas. Experimentalmente, a estrutura 3D de uma proteína pode ser obtida através de técnicas de cristalografia por difração de raios X ou por ressonância magnética nuclear. Porém, devido às diversas dificuldades, incluindo o alto custo e o elevado tempo demandado por estas técnicas, a determinação da estrutura 3D de proteínas ainda é um problema que desafia os cientistas. Diversos métodos de predição in sílico foram criados durante os últimos anos buscando a solução deste problema. Estes métodos estão organizados em dois grandes grupos. Ao primeiro, pertencem os métodos de modelagem comparativa por homologia e métodos baseados em conhecimento como os de alinhavamento (threading). Ao segundo, pertencem os métodos ab initio e os métodos de novo. No entanto, estes métodos de predição possuem limitações: métodos baseados em modelagem comparativa por homologia e alinhavamento somente podem realizar a predição de estruturas que possuem seqüências idênticas ou similares à outras proteínas armazenadas no Protein Data Bank (PDB). Métodos de novo e ab initio, por sua vez, tornam possível a obtenção de novas formas de enovelamento. Entretanto, a complexidade e a grande dimensão do espaço de busca conformacional, mesmo para uma pequena molécula de proteína, torna o problema da predição intratável computacionalmente (Paradoxo de Levinthal). Apesar do relativo sucesso obtido por estes métodos para proteínas de pequeno tamanho, muitos esforços ainda são necessários para o desenvolvimento de estratégias para extração e manipulação de dados experimentais, bem como o desenvolvimento de metodologias que façam utilização destas informações com o propósito de predizer corretamente, a partir apenas da seqüência de aminoácidos de uma proteína, a sua estrutura 3D. Nesta dissertação é apresentada uma nova proposta para a predição in sílico da estrutura 3D aproximada de polipeptídeos e proteínas. Um novo algoritmo foi desenvolvido, baseando-se na análise de informações obtidas de moldes do PDB. Técnicas de mineração de dados, representação de intervalos e de manipulação das informações estruturais são utilizadas neste algoritmo. Os intervalos de variação angular de cada resíduo de aminoácido da cadeia polipeptídica são reduzidos como o objetivo de encontrar um intervalo fechado que contém a conformação com a menor energia potencial. Seis estudos de caso demonstram a aplicação do método desenvolvido.por
dc.description.provenanceMade available in DSpace on 2015-04-14T14:48:56Z (GMT). No. of bitstreams: 1 399881.pdf: 3533066 bytes, checksum: e2d1ae8a7aab3f836474380e9a96e7c0 (MD5) Previous issue date: 2008-01-14eng
dc.formatapplication/pdfpor
dc.thumbnail.urlhttp://tede2.pucrs.br:80/tede2/retrieve/9099/399881.pdf.jpg*
dc.languageporpor
dc.publisherPontifícia Universidade Católica do Rio Grande do Sulpor
dc.publisher.departmentFaculdade de Informácapor
dc.publisher.countryBRpor
dc.publisher.initialsPUCRSpor
dc.publisher.programPrograma de Pós-Graduação em Ciência da Computaçãopor
dc.rightsAcesso Abertopor
dc.subjectINFORMÁTICApor
dc.subjectBIOLOGIA COMPUTACIONALpor
dc.subjectPROTEÍNASpor
dc.subject3D (COMPUTAÇÃO GRÁFICA)por
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS EXATAS E DA TERRA::CIENCIA DA COMPUTACAOpor
dc.titleUma proposta para a predição computacional da estrutura 3D aproximada de polipeptídeos com redução do espaço conformacional utilizando análise de intervalospor
dc.typeDissertaçãopor
Aparece nas coleções:Programa de Pós-Graduação em Ciência da Computação

Arquivos associados a este item:
Arquivo Descrição TamanhoFormato 
399881.pdfTexto Completo3,45 MBAdobe PDFThumbnail

Baixar/Abrir Pré-Visualizar
Mostrar registro simples do item Recomendar este item Visualizar estatísticas


Os itens no repositório estão protegidos por copyright, com todos os direitos reservados, salvo quando é indicado o contrário.